Volver a Preguntas de Clases Talleres y Seminarios. Morfofisiología Humana I

Clase Taller 5: Biocatalizadores

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Titulo: Biocatalizadores

Sumario

Biocatalizadores. Introducción al estudio de los biocatalizadores.

  • Mecanismo básico de acción enzimática. Teoría del centro activo.
  • Especificidad de acción y especificidad de sustrato.
  • Cinética enzimática. Efecto de la concentración de enzima, sustrato, cofactores, pH, temperatura, activadores e inhibidores sobre la velocidad de las reacciones.
  • Regulación de la actividad enzimática. Regulación alostérica y covalente.
  • Cofactores enzimáticos. y forma de actuar. El ATP como cofactor.
  • Vitaminas relacionadas con los cofactores enzimáticos. El papel de las vitaminas del complejo como parte de las estructuras de las coenzimas.

Objetivos

  1. Entrenar al estudiante en la forma de estudiar los contenidos de los biocatalizadores.
  2. Exponer los elementos básicos del mecanismo básico de acción enzimática.
  3. Diferenciar la especificidad de acción de la especificidad de sustrato.
  4. Asociar las representaciones gráficas de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas con cada factor que la modifica.
  5. Citar cuáles de los que modifica la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas son los que pueden tener significación biológica en nuestro .
  6. Explicar la inhibición enzimática y destacar la trascendencia de estas en la citando ejemplos sencillos.
  7. Citar las cualidades de las enzimas reguladas alostericamente.
  8. Citar las cualidades de las enzimas reguladas covalentemente.
  9. Explicar la importancia de los Cofactores enzimáticos valiéndose de ejemplos.
  10. Relacionar las vitaminas del complejo B con las formas coenzimá6ticas en las que participan.

 

Preguntas

1. Compara los catalizadores bióticos y abióticos, teniendo en cuenta los siguientes aspectos:

   Analogías Diferencias
Catalizadores bióticos    
Catalizadores abióticos    

2. En el siguiente gráfico se representan los energéticos durante el curso de una reacción.

a) Identifique en el gráfico los siguientes energéticos colocando en el espacio en blanco la letra correspondiente

335

1) La energía de activación. ____.

2) Nivel energético de los reactantes ____.

3) El nivel energético de los productos. ____.

4) Energía de la reacción_____.

3. Del centro activo diga:

a) Concepto.

b) Componentes.

c) Funciones de cada uno de los componentes

4. Teniendo en cuenta las características estructurales y funcionales del centro activo, explica el fundamento molecular de la especificidad de sustrato y de acción.

 

Cinética enzimática.

1. Los estudios cinéticos de las enzimas realizados por diversos investigadores ente los que se destacan Leonor Michaelis y Laúd Menten han permitido conocer la influencia que ejercen diversos factores físicos y químicos sobre la velocidad de las reacciones catalizadas por ellas .Teniendo en cuenta esto. Responda:

a) ¿Cómo se define la velocidad de una reacción?

b) ¿Qué se entiende por velocidad inicial?

c ) Enumere 7 de esos factores que pueden modificar la velocidad de esas reacciones enzimáticas.

d) ¿Cómo influyen cada uno de ellos en la velocidad de la reacción enzimática?. Auxiliándose de un gráfico.

e) ¿Qué importancia tiene la Km?.

f) ¿Qué diferencias existe entre un inhibidor competitivo y uno no competitivo?. ¿Qué parámetros cinéticos se afectan en cada caso?

2. Teniendo en cuenta sus conocimientos sobre las características ácido-básicas de diferentes compartimientos de los líquidos corporales, podríamos preguntarnos:

a) ¿Todas las enzimas tienen el mismo rango pH Óptimo?

b) ¿Podría utilizar algunos ejemplos de interés médico en su explicación?

3. A continuación se presenta una gráfica que recoge el comportamiento de una enzima frente a dos sustratos diferentes. Estudie las gráficas y señale:

336

a) La Vm de cada reacción.

b) La Km frente a cada sustrato.

c) ¿Por cuál de los dos sustratos tiene la enzima mayor afinidad?

d) ¿Con cuál exhibe mayor capacidad catalítica?

4. Describe un simple experimento que lo ayude a decidir cuando el inhibidor enzimatico es competitivo y cuando es  no competitivo.

Regulación de la actividad Enzimática. Factores y Vitaminas.

1. Compara los mecanismos de regulación de la actividad enzimática. Regulación alostérica y Modificación covalente teniendo en cuenta los siguientes aspectos:

   Analogías Diferencias
Regulación alostérica    
Modificación covalente    

2. La importancia de las vitaminas en nuestro organismo está relacionada en gran medida por su papel en el como parte de los cofactores enzimáticos.

a) ¿Cuáles son los componentes de un biocatalítico?. Descríbalos

3. Relacione ambas columnas.

                                A                                                                                                              B

a)__ Participa en reacciones de oxido-reducción.                                                  Coenzima A

b)__ Presenta nicotinamida en su estructura.                                                          NAD+

c)__ Participa en reacciones de transferencia de grupos acilos.                          FAD+

d)__ Contiene riboflavina en su estructura.                                                               NAD+ y FAD+

e)__ No participa directamente en reacciones de oxido-reducción.                     Todos los anteriores

 

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